+

Wikamp







Fb

 
 

dr hab. inż., prof. uczelni Anna Bujacz

Zainteresowania naukowe i realizowana tematyka badań

  • Badania krystalograficzne białek, w tym głównie surowiczych albumin kręgowców oraz enzymów;
  • Krystalizacja i określanie struktur krystalicznych kompleksów białek z ligandami oraz enzymów z substratami i inhibitorami lub produktami katalizowanych reakcji;
  • Strukturalne aspekty oddziaływania ligandów z makrocząsteczkami.
Obrazek użytkownika Anna Bujacz
dr hab. inż., prof. uczelni
Anna
Bujacz

Stanowisko

profesor uczelni

Funkcja

członek Rady Dyscypliny Nauki Chemiczne, członek Komisji Dyscyplinarnej dla Doktorantów PŁ, przewodnicząca Komisji Dyplomowych w I-53

E-mail

anna.bujacz@p.lodz.pl

Telefon

42 631-34-47

Pokój

309

Adres

Politechnika Łódzka, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Instytut Biochemii Technicznej, ul. Stefanowskiego 4/10, 90-924 Łódź

 

ORCID

0000-0002-0808-1349

ResearcherID

4464-2018

SCOPUS

12040486200

Konsultacje dla studentów

piatki 12-14 pok. 305



Działalność dydaktyczna
  • Seminaria specjalizacyjne, studia I i II stopnia.

  • Metody spektroskopowe – ćwiczenia, studia II stopnia, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności; kierunek: Biotechnologia, Technologia Żywności i Żywienia Człowieka;
  • Biochemia i Enzymologia - laboratorium, studia I stopnia, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności
  • Krystalografia białek – laboratorium (w języku polskim i angielskim), studia II stopnia, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności; kierunek: Biotechnologia
  • Biochemia – laboratorium, studia I stopnia, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, kierunki: Biotechnologia oraz Biotechnologia i Biotechnologia Środowiska;
  • Metody Biokonwersji oraz Technologia  (Struktura Białek) – ćwiczenia (w języku polskim i angielskim), studia II stopnia, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności; kierunek: Biotechnologia
  • Opieka nad pracami dyplomowymi; inżynierskimi (13), magisterskimi (15), doktorskimi (4)

    projektami Problem Based Learning (PBL) (5)

    praktykantami polskimi i zagranicznymi (4).

    Publikacje po 2010 roku

    • Bujacz A., Turek M., Majzner W., Lodyga-Chruscinska E. X-ray structure of a novel histidine-copper(II) complex. Rus J of Coordinat Chem. 2010 36: 430-435.   
    • Bujacz, G., Wrzesniewska, B., Bujacz, A. Cryoprotection properties of salts of organic acids: a case study for a tetragonal crystal of HEW lysozyme. Acta Crystallogr D Biol Crysallogr. 2010, 66: 789-796.  
    • Pietrzyk, A.J., Bujacz, A., Lochynska, M., Jaskolski, M.,  Bujacz, G. Isolation, purification, crystallization and preliminary X-ray studies of two 30 kDa proteins from silkworm haemolymph. Acta Cryst. F Struct Biol Cryst Commun.  2011, 67: 372-376. 
    • Nowicka, K., Bujacz, A., Paluch, P., Sobczuk, A., Jeziorna, A., Ciesielski, W., Bujacz, G., Jurczak, J., Potrzebowski, MJ. Study of host-guest interactions in benzodiaza-coronands by means of solid state NMR spectroscopy, X-ray diffraction and quantum mechanical computations 2011, Phys Chem Chem Phys. 13: 6423-6433.
    • Trzeciak-Karlikowska, K., Bujacz, A., Ciesielski, W., Bujacz, G., Potrzebowski, M.J. The Influence of the Stereochemistry of Alanine Residue on the Solid State Conformation and Crystal Packing of Opioid Peptides Containing D-Ala or L-Ala in Message Domain - XRD and NMR Study. 2011, J Phys Chem B. 115: 9910-9919. 
    • Bujacz, A., Jędrzejczak-Krzepkowska, M., Bielecki, S., Redzynia I., Bujacz, G. Crystal structures of the apo form of β-fructofuranosidase from Bifidobacterium longum and its complex with fructose. FEBS J. 2011, 278(10):1728-1744.
    • Bujacz A. Structures of bovine, equine and leporine serum albumin. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2012, 68(Pt10):1278-1289. 
    • Ziolkowska N.E., Bujacz, A., Randad R.S., Erikson J., Skalova T., Hasek J., Bujacz G. New Active HIV-1 Protease Inhibitors Derived from 3-Hexanol: Conformation Study of the Free Inhibitors in Crystalline State and in Complex with the Enzyme. Chem Biol Drug Des. 2012, 79: 798-809.
    • Bonikowski R., Kula J., Bujacz A., Wajs-Bonikowska A., Zaklos-Szyda M., Wysocki S., Hydroindene-derived chiral synthons from carotol and their cytotoxicity. Tetrahedron Asym.  2012, 23: 1038-1045.
    • Pietrzyk A.J., Panjikar S., Bujacz A., Lochynska M., Jaskolski M., Bujacz G. High-resolution structure of Bombyx mori lipoprotein 7: crystallographic determination of the identity of the protein and its potential role in detoxification. Acta Cryst. D Biol Crys. 2012, 68: 1140-1151.   
    • Pietrzyk A.J., Bujacz A., Mueller-Dieckmann J., Łochynska M., Jaskolski M., Bujacz G. Crystallographic identification of an unexpected protein complex in silkworm haemolymph. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 2013, 69: 2353-64.
    • Pietrzyk A.J., Bujacz A., Mueller-Dieckmann J., Łochynska M., Jaskolski M., Bujacz G. Two Crystal Structures of Bombyx mori Lipoprotein 3-Structural Characterization of a New 30-kDa Lipoprotein Family Member. PLoS ONE  2013, 8(4): e61303.
    • Pietrzyk A.J., Bujacz A., Jaskolski M., Bujacz G. Identification of amino acid sequences via X-ray crystallography: a mini review of case studies. Biotechnologia 2013, 94: 9-14.
    • Mansour A., Belghith Y., Belkhiria M.S., Bujacz A, Vincent Guérineau V., Nasri H. Synthesis, crystal structures and spectroscopic characterization of Co(II) bis(4,4′-bipyridine) with mesoporphyrins a,b,a,b-tetrakis(o-pivalamidophenyl) porphyrin (a,b,a,b-TpivPP) and tetraphenylporphyrin (TPP). J Porphyrins Phthalocyanines 2013, 17: 1–10.
    • Plażuk D., Zakrzewski J., Salmain M., Błauż A., Rychlik B. Strzelczyk P., Bujacz A., Bujacz G. Ferrocene-biotin conjugates targeting cancer cells: Synthesis, interaction with avidin, cytotoxic properties and the crystal structure of the complex of avidin with a biotin-linker-ferrocene conjugate. Organometallics 2013, 32(20): 5774-5783.
    • Strzelczyk P., Bujacz A., Plazuk D, Zakrzewski J, Bujacz G. Structural investigation of the interactions of biotinylruthenocene with avidin. Chem Biol Interact. 2013, 204(1):6-12.
    • Bartasun P., Cieśliński H., Bujacz A., Wierzbicka-Wos A., Kur J. A study on the interaction of rhodamine B with methylthioadenosine phosphorylase protein sourced from an Antarctic soil metagenomic library. PLoS One. 2013, 8(1): e55697.
    • Sekuła B., Zieliński K., Bujacz A. Crystallographic studies of the complexes of bovine and equine serum albumin with 3,5-diiodosalicylic acid. International Journal of Biological Macromolecules 2013, 60:316– 324.
    • Bujacz A.,  Zieliński K., Sekuła B. Structural studies of bovine, equine, and leporine serum albumin complexes with naproxen. Proteins 2014, 82(9):2199-208.
    • Pietrzyk A.J., Bujacz A., Łochynska M., Jaskolski M., Bujacz G. Crystal Structure of Bombyx mori Lipoprotein 6: Comparative Structural Analysis of the 30-kDa Lipoprotein Family. PLoS ONE 2014, 9(11): e108761.
    • Lodyga-Chruscinska E., Symonowicz M., Sykula A., Bujacz A., Garribba E., Rowinska-Zyrek M., Oldziej S., Klewicka E., Janicka M., Krolewska K., Cieslak M., Brodowska K., Chruscinski L. Chelating ability and biological activity of hesperetin Schiff base. J Inorg Biochem. 2014, 143C: 34-47.
    • Bujacz A., Rutkiewicz-Krotewicz M., Nowakowska-Sapota K., Turkiewicz M. Crystal structure and enzymatic properties of broad substrate specificity psychrophilic aminotransferase from Antarctic soil bacterium, Psychrobacter sp. B6. Acta Cryst. D Molecular Biology 2015, 71(Pt3): 632-645.
    • Bujacz, A., Bujacz, G., Sekuła, B. Crystal structures of bovine and equine serum albumins in complexes with drugs. Acta Bioch. Polon. 2011, 58 Nr 2, Sup.2, P14.3.
    • Pietrzyk A.J., Bujacz A., Mak P., Potempa B., Niedziela T. Structural studies of Helix aspersa agglutinin complexed with GalNAc: a lectin that serves as a diagnostic tool. International Journal of Biological Macromolecules 2015, 81:1059-1068.
    • Sekuła B. and Bujacz A. Structural insights into the competitive binding of diclofenac and naproxen by equine serum albumin. Journal of Medicinal Chemistry 2016, Vol 59, 1, 82-89.
    • Dhifaoui S., Harhouri W., Bujacz A., Nasri H. Crystal structure of bis(benzylamine-kappa N)[5,10,15,20-tetrakis (4-chlorophenyl)porphyrinato-kappa4 N]iron(II) n-hexane monosolvate. Acta Cryst. E. 2016, Vol: 72, 102-105.
    • Sekula B., Ciesielska A., Rytczak P., Koziolkiewicz M., Bujacz A. Structural evidence of the species-dependent albumin binding of the modified cyclic phosphatidic acid with cytotoxic properties. Bioscience Reports  2016, Vol: 36  Article Number: e00338,  Part: 3.
    • Rutkiewicz-Krotewicz M., Pietrzyk-Brzezinska A.J., Sekula B., Bujacz A. Structural studies of a cold-adapted dimeric beta-D-galactosidase from Paracoccus sp. 32d. Acta Cryst. D. Structural Biology.  2016, Vol: 72, 1049-1061.
    • Bujacz A., Talaj J.A., Zielinski K.  Crystal structures of serum albumins from domesticated ruminants and their complexes with 3,5-diiodosalicylic acid. Acta Cryst. D. Structural Biology. 2017, Vol: 73: 896-909. 
    • Rutkiewicz-Krotewicz M., Pietrzyk-Brzezinska A.J., Wanarska M., Cieslinski H.,  Bujacz A.  In Situ Random Microseeding and Streak Seeding Used for Growth of Crystals of Cold-Adapted beta-D-Galactosidases: Crystal Structure of beta DG from Arthrobacter sp 32cB. CRYSTALS   2018, Vol: 8   Issue: 1, Article Number: 13.
    • Orlikowska M., Rostro-Alanis M. de J., Bujacz A. Hernández-Lunac C., Rubio R., Parra R., Bujacz G., Structural studies of two thermostable laccases from the white-rot fungus Pycnoporus sanguineus. International Journal of Biological Macromolecules 2018, Vol: 107, 1629-1640.  
    • Dhifaoui S., Mchiri C., Quatremare P., Marvaud V., Bujacz A., Nasri, H. Molecular structure, magnetic properties, cyclic voltammetry of the low-spin iron(III) Bis(4-ethylaniline) complex with the para-chloro substituted meso-tetraphenylporphyrin. Journal of Molecular Structure 2018, Vol: 1153, 353-359.
    • Soury R., Jabli M., Saleh T., Abdul-Hassan W., Saint-Aman E., Loiseau F., Philouze, C., Bujacz A., Nasri H.  Synthesis of the (4,4 '-bipyridine)(5,10,15,20-tetratolylphenyl-porphyrinato) zinc(II) bis(4,4-bipyridine) disolvate dehydrate and evaluation of its interaction with organic dyes. Journal of Molecular Liquids. 2018, Vol: 264, 134-14 342.    
    • Rutkiewicz M, Bujacz A, Bujacz G. Structural features of cold-adapted dimeric GH2 β-D-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB. Biochim Biophys Acta Proteins Proteom. 2019, 1867(9):776-786.
    • Rutkiewicz M, Bujacz A, Wanarska M, Wierzbicka-Wos A, Cieslinski H. Active Site Architecture and Reaction Mechanism Determination of Cold Adapted β-d-galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB. Int J Mol Sci. 2019, 20(17):4301.
    • Zielinski K, Sekula B, Bujacz A, Szymczak I. Structural investigations of stereoselective profen binding by equine and leporine serum albumins. Chirality 2020, 32(3):334-344.
    • Pietrzyk-Brzezinska AJ, Bujacz A. H-type lectins - Structural characteristics and their applications in diagnostics, analytics and drug delivery. International Journal of Biological Macromolecules 2020, 152:735-747.
    • Rutkiewicz M, Wanarska M, Bujacz A. Mapping the Transglycosylation Relevant Sites of Cold-Adapted β-d-Galactosidase from Arthrobacter sp. 32cB. Int J Mol Sci. 2020, 21(15):5354.
    • Bujacz A., Rum J., Rutkiewicz M., Pietrzyk-Brzezinska A.J., Bujacz G. Structural Evidence of Active Site Adaptability towards Different Sized Substrates of Aromatic Amino Acid Aminotransferase from Psychrobacter Sp. B6. Materials. 2021, 14, 3351, 2-19.
    Otrzymane nagrody
    • Wyróżnienie pracy doktorskiej - 2004

    • Nagrody Rektora za osiągnięcia naukowe – 2009, 2010, 2011, 2012, 2013, 2014, 2015, 2016, 2017.
    • Nagrodzone postery na konferencjach:
    • 4th Joint BER II and BESSY II Users Meeting, Berlin, 2012 
    • Multi-Pole Approach to Structural Biology, Warszawa, 2011
    • IV Congress of Polish Biotechnology, IV EuroBiotech, Kraków, 2011
    • PTBioch, Wisła, 2010
    • 24th European Crystallographic Meeting,  Marrakech, 2007
    •  
    Staże naukowe

    Laboratorium Racjonalnego Projektowania Leków, NCI, Frederick, USA, 2001 (VI – X) 

    Narodowy Instytut Badań nad Rakiem, Structural Biochemistry Program, Frederick, USA, visiting scientist, 1994-1997

     

    Przebieg kariery naukowej
    • 1984                 Magister inżynier chemik, specjalność chemia i technologia organiczna;  Wydział Chemiczny, Politechnika Łódzka
    • 1986 - 1994    SP 148, SP 109 i XXXV LO w Łodzi - nauczyciel fizyki i chemii;
    • 1994 – 1997    Narodowy Instytut Zdrowia (NIH), SAIC, NCI, Frederick, USA; Program  Biochemii Strukturalnej;
    • 1997 - 1999     Polsko-Amerykańskie Centrum Zarządzania, Uniwersytet Łódzki - Koordynator Programu Nauczania na Odległość;
    • 2000 - 2004    Politechnika Łódzka, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Studia Doktoranckie;
    • 2004               Doktor nauk technicznych, specjalność technologia chemiczna, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Politechnika Łódzka;
    • 2004 - 2007    Politechnika Łódzka, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Instytut Biochemii Technicznej - Pracownik naukowo-badawczy;
    • 2008 -             Politechnika Łódzka, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Instytut Biochemii Technicznej - adiunkt;
    • 2016               Dr habilitowany w dziedzinie nauk technicznych, dyscyplinie biotechnologia, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Politechnika Łódzka
    Członkostwo w organizacjach pozauczelnianych

    Członkostwo w Polskim Towarzystwie Krystalograficznym od 2004 roku; Od 2016 - skarbnik PTKryst.

     

    Hobby

    Podróże, malarstwo, czytanie książek, muzyka.

    Projekty (zrealizowane i realizowane oraz pełniona w nich rola) po 2010 roku:
    • Bujacz A. (kierownik), N N405 363939, Badania strukturalne albumin: surowicy wołowej (BSA) i ludzkiej (HSA) – analiza oddziaływań z ligandami, 2010-2013.
    • Bujacz A. (wykonawca), 2011/03/B/NZ1/01238, Proteomika strukturalna hemolimfy jedwabnika morwowego, 2012-2015.
    • Bujacz A. (kierownik), 2013/11/B/ST5/02271, Badania krystalograficzne ssaczych surowiczych albumin w kompleksach z ligandami, 2013-2016.
    • Bujacz A. (kierownik), 2016/21/B/ST5/00555, Badania strukturalne enzymów zimnolubnych - mechanizm przystosowania do zimna, 2017-2019.

    Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności

    Polecamy

     

     

    Jednostki